The X-ray crystal structure of an adduct of cisplatin and bovine erythrocyte superoxide dismutase has been solved at 1.8-Å resolution. Selective platination of His19 occurs far away from the copper–zinc site. Remarkably, the protein-bound platinum center retains both chloro ligands.

Calderone, V., Casini, A., Mangani, S., Messori, L., & Orioli, P.l. (2006). Structural Investigation of Cisplatin-Protein Interactions: Selective Platination of His19 in a Cuprozinc Superoxide Dismutase. ANGEWANDTE CHEMIE. INTERNATIONAL EDITION, 45(8), 1267-1269 [10.1002/anie.200502599].

Structural Investigation of Cisplatin-Protein Interactions: Selective Platination of His19 in a Cuprozinc Superoxide Dismutase

MANGANI, STEFANO;
2006

Abstract

The X-ray crystal structure of an adduct of cisplatin and bovine erythrocyte superoxide dismutase has been solved at 1.8-Å resolution. Selective platination of His19 occurs far away from the copper–zinc site. Remarkably, the protein-bound platinum center retains both chloro ligands.
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