NMR and IR investigations of biologically active peptides in solution I.—formyl-L-methionyl-L-leucyl-L-phenylalanine

Nuclear-magnetic-resonance and infra-red spectroscopic features in solution have been investigated for the delineation of conformation and dynamics of the chemotactic peptide formyl-L-methionyl-L-leucyl-L-phenylalanine. The main conformation is unfolded and characterized by a certain degree of weak intermolecular hydrogen bounding. The steric hindrance of neighbouring side chains limits the motional averaging of the several possible conformers by excluding some of the rotamers. Dipolar and scalar connectivities, as detected by 2D NMR spectroscopy, point to a cis configuration of the H−N−C−Hα moiety in the case of leucine and trans in the cases of methionine and phenylalanine.

Per il chiarimento della conformazione e della dinamica molecolare del peptide chemotattico formil-L-metionil-L-leucil-L-fenilalanina sono stati studiati i parametri spettroscopici di risonanza magnetica nucleare ed infrarosso in soluzione. La conformazione principale è distesa e caratterizzata da un certo grado di deboli legami a idrogeno intermolecolari. L’impedimento sterico di catene laterali vicine limita la possibilità che i vari conformeri possibili siano mediati dai moti molecolari, escludendo alcuni rotameri. Le connettività dipolari e scalari, messe in evidenza dalla spettroscopia 2D NMR, suggeriscono una configurazione cis del residuo H−N−C−Hα nel caso della leucina e trans nei casi della metionina e della fenila lanina.